Институт комплексности Санта-Фе поздравил лауреата Нобелевской премии
Институт комплексности в Санта-фе поздравил своего бывшего сотрудника Фрэнсис Арнольд с присуждением Нобелевской премии по химии 2018 года за работы по направленной эволюции, 24 октября сообщил корреспондент ИА Красная Весна.
Фрэнсис Арнольд в 1995 — 2000 годах была членом научного совета института комплексности в Санта-Фе.
При этом исследования, за которые была получена Нобелевская премия, проводились в первой половине 1990-х годов в Калифорнийском технологическом институте (Калтехе).
В пресс-релизе Калтеха, посвященном вручению Нобелевской премии Фрэнсис Арнольд, утверждается: «Жизнь, биологический мир, — это величайший химик. И эволюция — это процесс ее проектирования».
О сути процесса направленной эволюции, использованном Фрэнсис Арнольд для создания ферментов с заданными свойствами, рассказал в интервью ИА Красная Весна ученый из МФТИ, работающий в области микробиологии.
Ферменты — белки, катализирующие (т.е. ускоряющие) какую-либо химическую реакцию. Способность ускорять ту или иную биохимическую реакцию зависит главным образом от трехмерной структуры белка. Последняя, в свою очередь, определяется его аминокислотной последовательностью, ведь белок по сути — это особенным образом свернутая цепочка аминокислот, причем порядок аминокислот в цепочке однозначно определяется последовательностью нуклеотидов в молекуле ДНК. Таким образом, меняя участок ДНК, соответствующий определенному белку, возможно менять трехмерную структуру этого белка, а, значит, и его каталитическую активность.
Предсказать заранее, как именно изменения в ДНК скажутся на активности фермента — задача практически невыполнимая. Нобелевский лауреат Френсис Арнольд пошла другим путем — можно сказать, естественным. С помощью методов генной инженерии создавалось множество вариантов молекулы ДНК, незначительно отличающихся друг от друга. Соответственно, белки, которые получались с этих ДНК-матриц, также отличались по своей трехмерной структуре и по активности. Среди полученных белков выбирались те, которые наиболее сильно ускоряли нужную биохимическую реакцию, а затем ДНК этих белков вновь подвергалась мутированию. В своих экспериментах Френсис Арнольд за 4 стадии мутагенеза в 250 раз увеличила активность субтилизина Е — белка из класса гидролаз, расщепляющий белок молока казеин.
По своей сути направленная эволюция ничем не отличается от процессов, происходящих в природе. Но в лаборатории человек сам отбирает молекулы ДНК, кодирующие белки с нужными ему свойствами. В природе же «невыгодные» мутации ДНК ведут к понижению конкурентоспособности организма в борьбе за существование, и в результате естественного отбора остаются лишь те модификации растений и животных, которые приобрели «удачные» мутации, ведущие к улучшению их приспособленности к условиям жизни.
Другие два лауреата, Джордж Смит и Грегори Уинтер, удостоились Нобелевской премии за метод фагового дисплея. Он позволяет разместить исследуемые белки на поверхности белковой оболочки вируса, то есть, вместо молекулы белка получается вирусная частица с теми же свойствами. Метод фагового дисплея замечателен в первую очередь удобством работы с исследуемыми белками. Первый из лауреатов — Джордж Смит — стоял у истоков открытия этого метода, второй — Грегори Уинтер — приспособил его для направленной эволюции антител.
Антитела — те же самые белки, трехмерная структура которых определяет их сродство к другим белкам — так называемым антигенам. С помощью направленной эволюции антител возможно получить антитела, обладающие большей специфичностью при связывании конкретного антигена.
Отметим, Френсис Арнольд первоначально получила образование аэрокосмического инженера-механика. Однако в начале 80-х годов она переключилась на исследование ферментов. Новые ферменты, которые она смогла создать с помощью процесса направленной эволюции, были использованы для создания различных веществ — от биотоплива до лекарств, часто заменяющих токсичные химикаты, которые ранее использовались во многих процессах.
