SARS-CoV-2 заражает в 1000 раз эффективнее, чем его ближайший «родственник»
Поразительные свойства белка-«шипа», с помощью которого новый коронавирус прикрепляется к клетке, обнаружили британские ученые. Об этом 9 июля сообщает Nature Structural & Molecular Biology.
Команда ученых биомедицинского института Фрэнсиса Крика в Лондоне охарактеризовала при высоком разрешении белок-«шип» (spike, S-белок) коронавируса SARS-CoV-2. Известно, что именно благодаря такому «шипу» вирус связывается с рецептором на поверхности клетки и попадает внутрь.
Использование новейших методов криоэлектронной микроскопии позволило ученым более детально описать эту ключевую вирусную структуру.
Исследователи также сравнили структуру Spike белка SARS-Cov-2 с аналогичным белком-«шипом» коронавируса летучей мыши RaTG13. S-белок вируса RaTG13 является наиболее близким по строению к таковому нового коронавируса, их гомология составляет 97%.
Тем не менее отличия, имеющиеся в структуре белка-«шипа» SARS-Cov-2, позволяют ему в 1 000 раз более эффективно связываться с рецептором ACE2 (ангиотензин-превращающий фермент 2) на поверхности клетки человека, чем это делает коронавирус летучей мыши.
Ученые продемонстрировали, что у S-белка SARS-CoV-2 при расщеплении протеазой промежуточная (precleaved) форма более стабильна, а расщепленная (cleaved) форма в тысячу раз более тесно связывается с рецептором ACE2, благодаря которому вирус попадает в клетку. Это является объяснением столь высокой заразности нового коронавируса.
Делая выводы, авторы говорят, что вряд ли вирус, подобный RaTG13, мог бы заразить клетки человека. Авторы подчеркивают, что их данные не объясняют, откуда произошел нынешний коронавирус.
Ученые склоняются к гипотезе, что SARS-CoV-2 является результатом «рекомбинации между различными геномами коронавирусов».
