Ученым удалось заснять процесс взаимодействия шипа SARS-CoV-2 с клеткой

Стебель спайкового белка SARS-CoV-2 обладает очень гибкой природой и способностью удлиняться или сокращаться, в то время как головка может изменять конформацию, что приводит к исчезновению домена распознавания хозяина, обнаружили исследователи университета Канадзавы, 7 декабря сообщает журнал Journal of Extracellular Vesicles.

Спайковые белки обычно цепляются за клетки, на поверхности которых присутствует молекула, называемая ACE2. Она представляет собой белок, находящийся на мембране клеток, расположенных в верхних дыхательных путях, кишечнике, почках, сердце и других органах. Физиологическая роль ACE2 заключается в метаболизме гормонов и стимуляции их функции.

Взаимодействия спайковых белков с ACE2 были визуализированы с помощью HS‑AFM. Ученые обнаружили, что спайковые белки закрепляются на ACE2 с открытым доменом распознавания хозяина. Более того, их эластичная природа обеспечивала гораздо более плавное взаимодействие.

Затем была изучена динамика спайковых белков при взаимодействии с малыми внеклеточными везикулами SEVs. Это мешочки, высвобождаемые клетками, которые состоят из тех же химических компонентов, что и клеточная мембрана.

Поскольку стебель белка шипа облегчает связывание и слияние с мембранами, сначала были проанализированы взаимодействия только стебля с SEVs.

Действительно, было замечено разрушение мембран SEVs, указывающее на то, что стебель может легко соединяться с клеточными мембранами. Однако, когда была оценена динамика всего спайкового белка, стабильное связывание наблюдалось только с SEVs, у которых содержался ACE2. Таким образом, ACE2 был ключевым фактором в опосредовании проникновения вируса.

«В целом, наше исследование предоставляет платформу, подходящую для визуализации в реальном времени различных ингибиторов проникновения, нейтрализующих антител и приманки на основе SEV для блокирования проникновения вирусов», — объясняет доктор Ричард Вонг, старший автор исследования.